In der gefalteten ribosomalen RNA, an der Kontaktfläche beider Untereinheiten und am ATP, das jede Aminosäure vor dem Einbau aktiviert: An diesen Stellen der Translation sitzt Magnesium, und dort setzt Howlithico an.
Zu den TabellenBakterielle Ribosomen bestehen zu rund zwei Dritteln aus RNA, menschliche zu gut der Hälfte. Jedes Nukleotid dieser RNA trägt eine negativ geladene Phosphatgruppe. Dicht gepackte Abschnitte würden sich deshalb gegenseitig abstoßen, gäbe es nicht positiv geladene Gegenspieler. Unter ihnen ist das zweifach geladene Magnesium-Ion das am häufigsten beschriebene.
In hochaufgelösten Strukturen liegen Magnesium-Ionen dort, wo RNA-Helices eng aneinanderrücken. Manche Ionen haften direkt an Sauerstoffatomen der Phosphatgruppen, andere behalten ihre Wassermoleküle und halten die Kette über Wasserstoffbrücken in Form.
Die beiden Teile eines Ribosoms berühren sich nur an einer begrenzten Zahl von Kontaktstellen. An mehreren davon treffen RNA-Abschnitte beider Seiten aufeinander, verbunden über gebundene Ionen. Sinkt die Magnesiumkonzentration im Versuchsansatz, fallen die Ribosomen in ihre zwei Teile auseinander.
Bevor eine Aminosäure in die Kette gelangt, hängt ein Enzym sie an ihre tRNA. Den ersten Teilschritt treibt ATP an, das im aktiven Zentrum als Komplex mit Magnesium sitzt. Das Ion richtet die Phosphatgruppen so aus, dass die Aminosäure am inneren Phosphoratom angreifen kann.
Festgelegter EU-Wortlaut
„Magnesium trägt zu einer normalen Eiweißsynthese bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Eine ribosomale RNA ist eine lange Kette aus Tausenden Nukleotiden, die sich zu Schleifen, Doppelsträngen und dichten Knoten legt. Weil jede Phosphatgruppe eine negative Ladung trägt, braucht diese Faltung Partner, die Ladungen neutralisieren. Einwertige Ionen wie Kalium tun das auch, doch ein Magnesium-Ion bringt doppelt so viel Ladung auf kleinem Raum mit und kann zwei benachbarte Phosphate zugleich überbrücken.
Schon Ende der 1950er-Jahre beobachteten Alfred Tissières und James Watson an Ribosomen aus Darmbakterien, dass die kompletten Partikel bei niedrigem Magnesiumgehalt des Puffers in zwei unterschiedlich große Teile zerfallen und sich bei höherem Gehalt wieder zusammenlagern. Heutige Kristall- und Kryo-Elektronenmikroskopie-Strukturen bakterieller Ribosomen ordnen mehreren hundert Positionen ein Magnesium-Ion zu.
Jede der zwanzig Standard-Aminosäuren hat ihr eigenes Enzym, eine Aminoacyl-tRNA-Synthetase. Im ersten Teilschritt reagiert die Aminosäure mit ATP; es entsteht ein energiereiches Zwischenprodukt, das Aminoacyl-Adenylat, und Pyrophosphat wird frei. Im zweiten Teilschritt wandert die Aminosäure von diesem Zwischenprodukt auf das Ende ihrer tRNA. Magnesium ist am ersten Teilschritt beteiligt: Es bindet an die beiden äußeren Phosphatgruppen des ATP und stabilisiert die Übergangsform der Reaktion.
Im EU-Recht taucht von alledem nichts auf außer einem einzigen Satz für Magnesium: „Magnesium trägt zu einer normalen Eiweißsynthese bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012.
Der Wortlaut benennt einen Beitrag zum gewöhnlichen Ablauf bei Menschen, die ausreichend versorgt sind. Er sagt nicht, wie viel Eiweiß ein Körper bildet, nennt keine Dosis und verspricht nichts für Stimmung, Schlaf oder Aussehen. Ribosomen, tRNA und Synthetasen erklären, weshalb Fachleute den Zusammenhang untersucht haben; Bestandteil des zugelassenen Textes sind sie nicht.
Das Dokument führt die Tabellen dieser Website zusammen und ergänzt sie um Strukturskizzen der ribosomalen Untereinheiten, eine Liste der cytosolischen Synthetasen des Menschen mit ihrer Enzymklasse und kommentierte Originalarbeiten.
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