De quoi se compose un ribosome humain
Dans le cytoplasme des cellules humaines, c’est le ribosome 80S qui travaille. Le nombre suivi d’un S désigne le coefficient de sédimentation, autrement dit la vitesse à laquelle une particule descend dans l’ultracentrifugeuse. Comme cette valeur dépend de la forme et de la masse, 40S et 60S réunis ne font pas 100S.
| Sous-unité | Molécules d’ARN | Longueur en nucléotides, env. | Protéines, env. |
|---|---|---|---|
| Petite sous-unité (40S) | ARNr 18S | 1 870 | 33 |
| Grande sous-unité (60S) | ARNr 28S | 5 070 | 47 |
| ARNr 5,8S | 160 | ||
| ARNr 5S | 120 |
La petite sous-unité lit l’ARN messager et contrôle l’appariement entre codon et anticodon. La grande sous-unité abrite le centre peptidyl-transférase, où la chaîne s’allonge d’un maillon. Ce centre est constitué d’ARN, et non de protéine.
Où se fixe le magnésium divalent dans la machinerie de traduction
Le magnésium peut s’attacher à l’ARN de deux façons. En coordination de sphère interne, l’ion touche directement un atome d’oxygène de l’ARN. En coordination de sphère externe, une couche de molécules d’eau reste interposée et forme elle-même des liaisons hydrogène avec l’ARN. Les deux formes coexistent dans le ribosome.
| Emplacement | Mode d’attache | Ce que l’on observe quand le milieu expérimental manque de magnésium |
|---|---|---|
| Hélices et nœuds de l’ARNr | directement sur l’oxygène des phosphates ou par des molécules d’eau liées | le repliement compact se relâche |
| Ponts entre petite et grande sous-unité | aux points de contact où l’ARN rencontre l’ARN | les sous-unités se séparent |
| Abords du centre peptidyl-transférase | structural, dans l’ARN de la grande sous-unité | la géométrie du centre se perd |
| ARNt, coude de la forme en L | aux contacts entre boucle D et boucle T | le repliement tridimensionnel devient instable |
| Aminoacyl-ARNt synthétases | sous forme de Mg-ATP dans le site actif | l’aminoacyl-adénylate ne se forme presque plus |
| Facteurs d’élongation eEF1A et eEF2 | sous forme de Mg-GTP dans le domaine de liaison du GTP | l’hydrolyse du GTP n’a pas lieu |
Le nombre d’ions que porte réellement un ribosome dépend de la résolution de la structure et des conditions de tampon. Les modèles actuels de ribosomes bactériens font état de plusieurs centaines de positions ; pour le ribosome humain, les chiffres disponibles sont du même ordre de grandeur, mais ont été exploités de manière moins complète.
Libellé arrêté par l’UE
« Le magnésium contribue à une synthèse protéique normale »
Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
L’aminoacylation, en formules puis en phrases
Le ribosome ne reconnaît pas un acide aminé isolé. Il reconnaît l’anticodon de l’ARNt qui le porte. La justesse de la traduction dépend donc de ce que chaque ARNt soit chargé exactement de l’acide aminé qui lui correspond. Cette tâche revient aux aminoacyl-ARNt synthétases, au moyen d’une réaction en deux temps.
| Temps de la réaction | Équation | Part prise par le magnésium |
|---|---|---|
| Activation | Acide aminé + ATP → aminoacyl-AMP + pyrophosphate | Mg2+ se lie aux groupements phosphate β et γ de l’ATP et maintient la molécule en position de réagir |
| Transfert | Aminoacyl-AMP + ARNt → aminoacyl-ARNt + AMP | pas d’ATP supplémentaire ; l’énergie provient de la liaison contenue dans l’adénylate |
| Suite | Pyrophosphate + eau → 2 phosphates | la pyrophosphatase inorganique fonctionne elle aussi avec des ions magnésium |
Deux classes d’enzymes bâties différemment
D’après leur type de repliement, les vingt synthétases se répartissent en deux groupes. L’un comme l’autre utilise le Mg-ATP, mais le retient dans une conformation différente.
| Point de comparaison | Classe I | Classe II |
|---|---|---|
| Cœur du site actif | repliement de Rossmann à brins β parallèles | feuillet β antiparallèle |
| Motifs de séquence distinctifs | HIGH et KMSKS | motifs 1, 2 et 3 |
| Conformation de l’ATP lié | étendue | coudée, souvent avec plusieurs ions magnésium |
| Premier accrochage à l’ARNt | groupement hydroxyle 2′ du dernier ribose | groupement hydroxyle 3′ du dernier ribose |
| Exemples | méthionyl-, tyrosyl-, tryptophanyl-, leucyl-ARNt synthétase | séryl-, thréonyl-, alanyl-, histidyl-ARNt synthétase |
Pense-bête de la section
- L’ARN ribosomique a besoin de contre-ions divalents pour son repliement compact.
- Les sous-unités tiennent ensemble grâce à des ponts où siègent des ions magnésium.
- L’activation de chaque acide aminé passe par un complexe formé d’ATP et de magnésium.
Pour le magnésium, la phrase autorisée se lit ainsi : « Le magnésium contribue à une synthèse protéique normale » — Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012. Les tableaux renseignent sur les ribosomes et les synthétases ; ils ne changent rien au libellé lui-même.
Nucléotides hydrolysés pour chaque maillon ajouté
La formation de la liaison peptidique elle-même ne consomme pas d’ATP au ribosome. La dépense se situe avant et après : lors de l’activation de l’acide aminé et lors des mouvements par lesquels les facteurs d’élongation amènent l’ARNt et font avancer le ribosome d’un codon. Pendant la réaction, chacun de ces nucléotides est lié à un ion magnésium.
| Moment du cycle | Nucléotide hydrolysé | Liaisons riches en énergie |
|---|---|---|
| Activation par la synthétase | ATP → AMP + pyrophosphate, puis hydrolyse du pyrophosphate | 2 |
| Arrivée de l’ARNt avec eEF1A | GTP → GDP + phosphate | 1 |
| Avancée d’un codon avec eEF2 | GTP → GDP + phosphate | 1 |
| Total par maillon | 4 |
D’après ce calcul, une protéine de 400 acides aminés représente environ 1 600 liaisons riches en énergie hydrolysées, auxquelles s’ajoutent l’initiation et la terminaison de la traduction.
Le cadre juridique de la phrase européenne sur le magnésium
Les allégations de santé relevant de l’article 13 du règlement (CE) n° 1924/2006 ont été évaluées par l’Autorité européenne de sécurité des aliments, puis inscrites sur une liste par la Commission. Leur formulation est imposée mot pour mot. Une denrée alimentaire ne peut porter celle-ci que si elle contient du magnésium en quantité significative.
| Paramètre | Ce qui est fixé | Traduit pour le magnésium |
|---|---|---|
| Valeur nutritionnelle de référence, adultes | grandeur de référence pour l’étiquetage | 375 mg par jour |
| Teneur minimale, aliments solides | 15 % pour 100 g | 56,25 mg |
| Teneur minimale, boissons | 7,5 % pour 100 ml | 28,1 mg |
La valeur de référence est une grandeur de calcul pensée pour les étiquettes. Elle ne décrit ni les besoins propres d’une personne donnée, ni une quantité à partir de laquelle la fabrication des protéines se déroulerait autrement.
Notes en marge des tableaux
Pourquoi les ribosomes se dissocient-ils dans un tampon privé de magnésium ?
Faute de contre-ions divalents en quantité suffisante, les groupements phosphate de l’ARNr se repoussent davantage et les ponts entre sous-unités lâchent prise. En tube à essai, le phénomène est réversible : si l’on rajoute du magnésium, les parties se réassemblent. Dans une cellule vivante, la concentration reste au contraire à peu près constante.
L’ion magnésium forme-t-il lui-même la liaison peptidique ?
Pas directement, selon l’état de la recherche structurale. Dans le centre peptidyl-transférase, ce sont surtout des bases de l’ARN et un groupement hydroxyle de l’ARNt qui orientent les deux partenaires de la réaction l’un vers l’autre. Les ions magnésium voisins préservent la forme de ce centre, sans se trouver à l’endroit même où la liaison se crée.
Tous les chiffres viennent-ils du ribosome humain ?
Le tableau des composants décrit le ribosome humain 80S. En revanche, bien des indications sur tel ou tel ion reposent sur des structures de bactéries et de levure, résolues plus tôt et avec une meilleure finesse. Les principes de base valent pour l’ensemble de ces organismes, mais certaines positions peuvent différer.
La phrase sur le magnésium avance-t-elle une quantité ?
Non. Elle ne mentionne ni quantité par jour ni troubles ; elle porte sur le déroulement habituel lorsque l’apport en magnésium est suffisant.